Функции белков в организме – биологические, каталитиеские, трaнcпортные
Строение
Белки – биополимеры, состоящие из отдельных звеньев – мономеров, которые называются аминокислотами. Они состоят из карбоксильной (-СООН), аминной (-NH2) группы и радикала. Аминокислоты связываются между собой с помощью пептидной связи (-C(O)NH-), образуя длинную цепочку.
Обязательные химические элементы аминокислот:
- углерод;
- водород;
- азот;
- кислород.
Рис. 1. Строение белка.
Радикал может включать серу и другие элементы. Отличаются белки не только радикалом, но и количеством карбоксильной и аминной групп. В связи с этим выделяют три типа аминокислот:
- нейтральные (-СООН и -NH2) ;
- основные (-СООН и несколько -NH2) ;
- кислые (несколько -СООН и -NH2).
В соответствии с возможностью синтезироваться внутри организма выделяют два вида аминокислот:
ТОП-2 статьикоторые читают вместе с этой- заменимые – синтезируются в организме;
- незаменимые – не синтезируются в организме и должны поступать из внешней среды.
Известно около 200 аминокислот. Однако в построении белков участвуют только 20.
Синтез
Биосинтез белков происходит на рибосомах эндоплазматической сети. Это сложный процесс, состоящий из двух стадий:
- образование полипептидной цепи;
- модификация белка.
Синтез полипептидной сети происходит с помощью матричной и трaнcпортной РНК. Этот процесс называется трaнcляцией. Вторая стадия включает «работу над ошибками». Части синтезированного белка заменяются, удаляются или удлиняются.
Рис. 2. Синтез белка.
Функции
Биологические функции белков представлены в таблице.
Функция |
Описание |
Примеры |
Tрaнcпортная |
Переносят химические элементы к клеткам и обратно во внешнюю среду |
Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, трaнcкортин – гормон надпочечников в кровь |
Двигательная |
Помогают сокращаться мышцам многоклеточных животных |
Актин, миозин |
Структурная |
Обеспечивают прочность тканей и клеточных структур |
Коллаген, фиброин, липопротеины |
Строительная |
Участвуют в образовании тканей, мембран, клеточных стенок. Составляют мышцы, волосы, сухожилия |
Эластин, кератин |
Сигнальная |
Передают информацию между клетками, тканями, органами |
Цитокины |
Ферментативная или каталитическая |
Большинство ферментов в организме животных и человека имеют белковое происхождение. Они являются катализатором многих биохимических реакций (ускоряют или замедляют) |
Ферменты |
Регуляторная или гормональная |
Гормоны белкового происхождения контролируют и регулируют процессы метаболизма |
Инсулин, лютропин, тиротропин |
Генно-регуляторная |
Регулируют функции нуклеиновых кислот при переносе генетической информации |
Гистоны регулируют репликацию и трaнcкрипцию ДНК |
Энергетическая |
Используется как дополнительный источник энергии. При распаде 1 г высвобождается 17,6 кДж |
Распадаются после исчерпывания других источников энергии – углеводов и жиров |
Защитная |
Специфичные белки – антитела – пpeдoxpaняют организм от заражения, уничтожая чужеродные частицы. Особые белки сворачивают кровь, останавливая кровотечение |
Иммуноглобулины, фибриноген, тромбин |
Запасающая |
Запасаются для питания клеток. Удерживают необходимые организму вещества |
Ферритин удерживает железо, казеин, глютен, альбумин запасаются в организме |
Рецепторная |
Удерживают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности или внутри клетки |
Глюкагоновый рецептор, протеинкиназа |
Белки могут оказывать отравляющее и обезвреживающее действие. Например, палочка ботулизма выделяет токсин белкового происхождения, а белок альбумин связывает тяжёлые металлы.
Ферменты
Стоит сказать кратко о каталитической функции белков. Ферменты или энзимы выделяют в особую группу белков. Они осуществляют катализ – ускорение протекания химической реакции.
В соответствии со строением ферменты могут быть:
- простыми – содержат только аминокислотные остатки;
- сложными – помимо белкового мономерного остатка включают небелковые структуры, которые называются кофактором (витамины, катионы, анионы).
Молекулы ферментов имеют активную часть (активный центр), связывающую белок с веществом – субстратом. Каждый фермент «узнаёт» определённый субстрат и связывается именно с ним. Активный центр обычно представляет собой «карман», в который попадает субстрат.
Связывание активного центра и субстрата описывается моделью индуцированного соответствия (модель «рука-перчатка»). Модель показывает, что фермент «подстраивается» под субстрат. Благодаря изменению структуры снижаются энергия и сопротивление субстрата, что помогает ферменту легче перенести его на продукт.
Рис. 3. Модель «рука-перчатка».
Активность ферментов зависит от нескольких факторов:
- температуры;
- концентрации фермента и субстрата;
- кислотности.
Различают 6 классов ферментов, каждый из которых взаимодействует с определёнными веществами. Например, трaнcферазы переносят фосфатную группу от одного вещества к другому.
Ферменты могут ускорять реакцию в 1000 раз.
Что мы узнали?
Выяснили, какие функции выполняют белки в клетке, как они устроены и как синтезируются. Белки представляют собой полимерные цепочки, состоящие из аминокислот. Всего известно 200 аминокислот, но белки могут образовывать только 20. Белковые полимеры синтезируются на рибосомах. Белки выполняют важные функции в организме: переносят вещества, ускоряют биохимические реакции, контролируют процессы, происходящие в организме. Ферменты связывают субстрат и целенаправленно переносят его на вещества, ускоряя реакции в 100-1000 раз.
Еще:
-1 ::